Investigations on the contribution of the tomato ammonium transporters LeAMT1;1 and LeAMT1;2 to ammonium uptake in planta and on structure-function relationships in LeAMT1;1 / Lucile Graff
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FAQ zum Buch
Das cystein-substituierte LeAMT1;1-Protein zeigt eine zweifach geringere Affinität und eine dreimal geringere Kapazität für MA im Vergleich zum Wildtyp. Die Oligomerisierung über N-terminale Cysteinreste beeinflusst somit die Ammoniumtransporteigenschaften und stellt einen neuen Mechanismus der posttranslationalen Regulation dar. Dieses FAQ wurde mit KI erstellt, basierend auf der Quelle: S. 10, ISBN 9783899594591
AtAMT1;1 zeigte die höchste Affinität mit einem {K}_{mathrm{m}}$ von 8 MA, gefolgt von AtAMT1;3 (11 ) und AtAMT1;2 (24 ). Dies wurde in der Studie von Gazzarrini et al. (1999) festgestellt. Dieses FAQ wurde mit KI erstellt, basierend auf der Quelle: S. 19, ISBN 9783899594591
LeAMT1;3 verursachte Toxizität in Hefezellen bei Ammoniumkonzentrationen über 100 mM. Im Gegensatz dazu zeigten LeAMT1;1 bei 20 mM Ammonium eine Wachstumsverzögerung, während LeAMT1;2 bis zu 500 mM Ammonium vertrug. Die Studie ergab zudem, dass nur LeAMT1;3 eine MA-Akkumulation in den Hefezellen verursachte. Dieses FAQ wurde mit KI erstellt, basierend auf der Quelle: S. 74, ISBN 9783899594591
Der Hefestamm 31019b (mep1Δ, mep2Δ:LLEU2, mep3Δ:KanMX2, ura3) wurde verwendet, um die mutierten LeAMT1;1-Proteine zu exprimieren. Dieses FAQ wurde mit KI erstellt, basierend auf der Quelle: S. 87, ISBN 9783899594591
Die unterschiedlichen K_m-Werte für Ammoniak-Transporte in Abhängigkeit von der Wachstumsbedingung, wie bei Reispflanzen mit K_m-Werten von 32 µM gegenüber 188 µM je nach Vorbehandlung oder bei Arabidopsis-Samenlingen mit 7–8 µM bei N-Mangel, deuten auf entweder einen einzigen Transporter mit variabler Affinität oder mehrere unterschiedlich regulierte Transporter hin. Dieses FAQ wurde mit KI erstellt, basierend auf der Quelle: S. 16, ISBN 9783899594591
