Reinigung und Charakterisierung einer Protease, die spezifisch die B-Untereinheit der V-ATPase von Mesembryanthemum crystallinum L. spaltet / Rudolf Krisch
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Buchzusammenfassung:
Das Buch "Reinigung und Charakterisierung einer Protease, die spezifisch die B-Untereinheit der V-ATPase von Mesembryanthemum crystallinum L. spaltet" von Rudolf Krisch beschäftigt sich mit der Untersuchung einer Protease, die spezifisch die B-Untereinheit der V-ATPase von Mesembryanthemum crystallinum L. spaltet. Die V-ATPase ist eine Protonenpumpe in pflanzlichen Membranen, die für den C3-CAM-Übergang von Mesembryanthemum crystallinum verantwortlich ist. Das Buch hat das Ziel, diese Protease zu reinigen und zu charakterisieren. Im ersten Kapitel werden die Protonenpumpen in pflanzlichen Membranen und die V-ATPase genauer erläutert. Außerdem wird der C3-CAM-Übergang von Mesembryanthemum crystallinum beschrieben und die Rolle der V-ATPase bei diesem Prozess erklärt. Im zweiten Kapitel werden die Materialien und Methoden beschrieben, die für die Reinigung und Charakterisierung der Protease verwendet wurden. Dazu gehören unter anderem die Herstellung von Gewebe-Presssaft, die Isolierung von löslichen Proteinen und Tonoplastenvesikeln, die Proteinbestimmung, die chromatographische Trennung von Proteinen, die Elektrophorese und Färbung von Polyacrylamidgelen, das Blotting von Proteinen und Blotfärbungen, die Aminosäuresequenzanalyse, molekularbiologische Methoden, die Peptidsynthese und Antiserumherstellung sowie verschiedene Aktivitätstests. Im dritten Kapitel werden die Ergebnisse der Untersuchungen präsentiert. Es wird der Stoffwechselzustand der Versuchspflanzen bestimmt und Tonoplastenvesikeln aus Blattgewebe von Pflanzen im Cß-Zustand isoliert. Die Protease wird mittels FPLC gereinigt und ihre Spaltung der B-Untereinheit der V-ATPase nachgewiesen. Es wird festgestellt, dass die Protease ein 42 kDa-Polypeptid ist, und es werden N-terminale Sequenzierungen von Protease-Kandidaten durchgeführt. Weiterführende Experimente auf Basis der Sequenzierung werden beschrieben, sowie die Stabilität der Protease bei verschiedenen Bedingungen und ihre Auswirkungen auf die Aktivität der V-ATPase. Die Protease wird auch im C3-Zustand von M. crystallinum untersucht und die Prozessierung der V-PPase von M. crystallinum wird analysiert. Schließlich wird die Spaltung der B-Untereinheit der V-ATPase verschiedener Pflanzenarten durch die aus M. crystallinum isolierte Protease untersucht. Im vierten Kapitel werden die Ergebnisse diskutiert. Es wird die Reinigung der Protease, ihre N-terminale Sequenzierung, die Proteolyse der B-Untereinheit und die hohe Spezifität der Prozessierung analysiert. Außerdem wird die proteolytische Prozessierung im salzstressinduzierten CAM untersucht und ein Turnover-Modell für die B-Untereinheit der V-ATPase vorgestellt. Abschließend wird eine Zusammenfassung der Ergebnisse gegeben und eine Literaturliste angefügt.
